Wie ein Metabolit das Enzym schützt, das ihn verstoffwechselt

Metaboliten werden von Enzymen verstoffwechselt, um lebenswichtige Moleküle herzustellen und um den Metabolitspiegel zu steuern. Doch wie vermeiden Zellen einen zu hohen Verbrauch? Forschende am MPI für Biochemie haben zusammen mit der University of Nevada, Las Vegas, und dem de Duve-Institut in Brüssel eine solche molekulare Regulation im Tryptophan-Stoffwechsel entschlüsselt: Die Aminosäure Tryptophan bindet an eine zweite Stelle des Enzyms TDO2, an der sie regulatorisch wirkt. Durch die Bindung von Tryptophan wird ein Bereich abgeschirmt, den die Kinase CK2 und die Ubiquitin-Ligase CUL1–β-TrCP für den TDO2-Abbau brauchen. Die Ergebnisse wurden nun in Molecular Cell veröffentlicht.
Quelle: IDW