Proteinfaltungshelfer in ihrer natürlichen Umgebung

Mithilfe der Kryo-Elektronentomographie, (Kryo-ET), können zelluläre Strukturen in ihrer natürlichen Umgebung sichtbar gemacht werden. Forschende vom MPI für Biochemie in Martinsried und der Universitätsmedizin in Göttingen nutzten jetzt die Kryo-ET um sogenannte Chaperonine, im Bakterium E.coli zu untersuchen. Chaperonine helfen neu hergestellten Proteinen sich in ihre funktionelle Form zu falten. Die Forscher konnten die Faltungsreaktion mit noch nie dagewesenen Detailgenauigkeit beobachten, da sie sowohl die Konformationsänderungen des Chaperonins als auch seine Wechselwirkungen mit dem Zielprotein in der Faltungskammer verfolgen konnten. Die Ergebnisse wurden in „Nature“ veröffentlicht.
Quelle: IDW